Z BioInf
Skocz do: nawigacja, szukaj
(Utworzył nową stronę „==Glutation== Glutation jest tripeptydem zbudowanym z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Jest związakiem o właściwościach przeciwutlen...”)
 
(Glutation)
 
(Nie pokazano 1 pośredniej wersji utworzonej przez tego samego użytkownika)
Linia 2: Linia 2:
 
Glutation jest tripeptydem zbudowanym z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Jest związakiem o właściwościach przeciwutleniających. Wzór strukturalny glutationu przedstawia rysunek 1.
 
Glutation jest tripeptydem zbudowanym z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Jest związakiem o właściwościach przeciwutleniających. Wzór strukturalny glutationu przedstawia rysunek 1.
  
[[Image:Adi_rys1.jpg‎|thumb|center|800px| Rysunek 1. Wzór strukturalny glutationu (źródło: http://bioinfo.mol.uj.edu.pl/articles/Karcz05).]]
+
[[Image:glutation1.jpg‎|thumb|center|800px| Rysunek 1. Wzór strukturalny glutationu (źródło: http://bioinfo.mol.uj.edu.pl/articles/Karcz05).]]
  
Glutation jest obecny w komórkach ludzkiego organizmu. Największe jego stężenie znajduje się w komórkach wątroby i nerki. W komórkach 90 % glutationu zlokalizowane jest w cytoplazmie, 10 % w mitochondriach. Jest obecny także w płynach ustrojowych: osoczu, krwi i żółci. Glutation może być wytwarzany w organizmie z prekursorowych aminokwasów we wszystkich komórkach, jednak głównym miejscem jego syntezy jest wątroba, na terenie której odbywa się produkcja cysteiny z wykorzystaniem metioniny jako źródła siarki, w cyklu metioninowym. Glutation to jedyny peptyd, który nie jest syntetyzowany na matrycy mRNA. Synteza glutationu zachodzi w cytosolu i obejmuje dwie kolejne reakcje enzymatyczne, z których każda wymaga udziału energii w postaci ATP. Jest także peptydem odpornym na działanie peptydaz. Katabolizm glutationu zachodzi przy udziale enzymu -glutamylotranspeptydazy i dipeptydaz. Szczególnie wysoka ich aktywność występuje w kanalikach nerkowych. Cykl syntezy i rozkładu glutationu przedstawia rysunek 2.
+
Glutation jest obecny w komórkach ludzkiego organizmu. Największe jego stężenie znajduje się w komórkach wątroby i nerki. W komórkach 90 % glutationu zlokalizowane jest w cytoplazmie, 10 % w mitochondriach. Jest obecny także w płynach ustrojowych: osoczu, krwi i żółci. Glutation może być wytwarzany w organizmie z prekursorowych aminokwasów we wszystkich komórkach, jednak głównym miejscem jego syntezy jest wątroba, na terenie której odbywa się produkcja cysteiny z wykorzystaniem metioniny jako źródła siarki, w cyklu metioninowym. Glutation to jedyny peptyd, który nie jest syntetyzowany na matrycy mRNA. Synteza glutationu zachodzi w cytosolu i obejmuje dwie kolejne reakcje enzymatyczne, z których każda wymaga udziału energii w postaci ATP. Jest także peptydem odpornym na działanie peptydaz. Katabolizm glutationu zachodzi przy udziale enzymu Y-glutamylotranspeptydazy i dipeptydaz. Szczególnie wysoka ich aktywność występuje w kanalikach nerkowych. Cykl syntezy i rozkładu glutationu przedstawia rysunek 2.
  
[[Image:Adi_rys1.jpg‎|thumb|center|800px| Rysunek 2. Schematyczna ilustracja procesów syntezy i rozkładu glutationu (źródło: http://bioinfo.mol.uj.edu.pl/articles/Karcz05).]]
+
[[Image:glutation2.jpg‎|thumb|center|800px| Rysunek 2. Schematyczna ilustracja procesów syntezy i rozkładu glutationu (źródło: http://bioinfo.mol.uj.edu.pl/articles/Karcz05).]]
  
 
Pełni on bowiem funkcję głównego wewnątrzkomórkowego czujnika stanu oksyredukcyjnego o dużej pojemności oraz funkcję „zmiatacza” reaktywnych związków elektrofilowych. Reakcje obu typów mogą zachodzić bez udziału enzymów, jednak w komórkach ssaków powszechnie występują enzymy katalizujące reakcje obu typów. Reaktywność glutationu uwarunkowana jest obecnością w jego cząsteczce grupy tiolowej.
 
Pełni on bowiem funkcję głównego wewnątrzkomórkowego czujnika stanu oksyredukcyjnego o dużej pojemności oraz funkcję „zmiatacza” reaktywnych związków elektrofilowych. Reakcje obu typów mogą zachodzić bez udziału enzymów, jednak w komórkach ssaków powszechnie występują enzymy katalizujące reakcje obu typów. Reaktywność glutationu uwarunkowana jest obecnością w jego cząsteczce grupy tiolowej.

Aktualna wersja na dzień 14:32, 6 lis 2012

Glutation

Glutation jest tripeptydem zbudowanym z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Jest związakiem o właściwościach przeciwutleniających. Wzór strukturalny glutationu przedstawia rysunek 1.

Rysunek 1. Wzór strukturalny glutationu (źródło: http://bioinfo.mol.uj.edu.pl/articles/Karcz05).

Glutation jest obecny w komórkach ludzkiego organizmu. Największe jego stężenie znajduje się w komórkach wątroby i nerki. W komórkach 90 % glutationu zlokalizowane jest w cytoplazmie, 10 % w mitochondriach. Jest obecny także w płynach ustrojowych: osoczu, krwi i żółci. Glutation może być wytwarzany w organizmie z prekursorowych aminokwasów we wszystkich komórkach, jednak głównym miejscem jego syntezy jest wątroba, na terenie której odbywa się produkcja cysteiny z wykorzystaniem metioniny jako źródła siarki, w cyklu metioninowym. Glutation to jedyny peptyd, który nie jest syntetyzowany na matrycy mRNA. Synteza glutationu zachodzi w cytosolu i obejmuje dwie kolejne reakcje enzymatyczne, z których każda wymaga udziału energii w postaci ATP. Jest także peptydem odpornym na działanie peptydaz. Katabolizm glutationu zachodzi przy udziale enzymu Y-glutamylotranspeptydazy i dipeptydaz. Szczególnie wysoka ich aktywność występuje w kanalikach nerkowych. Cykl syntezy i rozkładu glutationu przedstawia rysunek 2.

Rysunek 2. Schematyczna ilustracja procesów syntezy i rozkładu glutationu (źródło: http://bioinfo.mol.uj.edu.pl/articles/Karcz05).

Pełni on bowiem funkcję głównego wewnątrzkomórkowego czujnika stanu oksyredukcyjnego o dużej pojemności oraz funkcję „zmiatacza” reaktywnych związków elektrofilowych. Reakcje obu typów mogą zachodzić bez udziału enzymów, jednak w komórkach ssaków powszechnie występują enzymy katalizujące reakcje obu typów. Reaktywność glutationu uwarunkowana jest obecnością w jego cząsteczce grupy tiolowej.

Literatura

  1. http://bioinfo.mol.uj.edu.pl/articles/Karcz05
  2. http://www.imp.lodz.pl/upload/oficyna/artykuly/pdf/full/Buk9_06_04.pdf