Z BioInf
(→Kinaza mTOR) |
|||
| Linia 1: | Linia 1: | ||
==Kinaza mTOR== | ==Kinaza mTOR== | ||
| − | mTOR (<u>m</u>echanistic <u>t</u>arget <u>o</u>f <u>r</u>apamycin, <u>m</u>ammalian <u>t</u>arget <u>o</u>f <u>r</u>apamycin) jest [[Kinazy białkowe|kinazą białkową]] serynowo-treoninową (EC 2.7.11.1) | + | mTOR (<u>m</u>echanistic <u>t</u>arget <u>o</u>f <u>r</u>apamycin, <u>m</u>ammalian <u>t</u>arget <u>o</u>f <u>r</u>apamycin) jest [[Kinazy białkowe|kinazą białkową]] serynowo-treoninową (EC 2.7.11.1) zdolną do wiązania kompleksu [[Rapamycyna|rapamycyny]] z białkiem FKBP12 (FK506-binding protein 12).{{r|Heitman et al. 1991}} Stąd wywodzi się inna nazwa mTOR - FRAP1 (<u>F</u>KBP12-<u>r</u>apamycin complex <u>a</u>ssociated <u>p</u>rotein 1). mTOR należy do rodziny kinaz PIKK - kinaz spokrewnionych z kinazą fosfatydyloinozytolu (<u>p</u>hosphat<u>i</u>dylinositol 3-<u>k</u>inase-related <u>k</u>inase). Jest białkiem wielodomenowym o ciężarze cząsteczkowym 288.9 kDa. |
| + | mTOR współtworzy w komórce dwa kompleksy o odmiennej funkcji: TORC1 oraz TORC2. Jedynie pierwszy z nich jest hamowany przez [[Rapamycyna|rapamycynę]].{{r|Zheng et al. 1995}} | ||
| + | |||
| + | Kinaza mTOR integruje ścieżki sygnałowe kontrolujące wzrost, proliferację czy metabolizm komórki. Następujące procesy są regulowane przez mTOR: | ||
| + | * biosynteza białka - poprzez fosforylowanie takich regulatorów translacji, jak: 4E-BP1 (eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF4E)-binding protein 1) oraz S6K1 (S6 kinase 1){{r|Ma and Blenis 2009}}; | ||
| + | * | ||
Zobacz też | Zobacz też | ||
| Linia 9: | Linia 14: | ||
*[http://atlasgeneticsoncology.org/Genes/FRAP1ID40639ch1p36.html Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology] | *[http://atlasgeneticsoncology.org/Genes/FRAP1ID40639ch1p36.html Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology] | ||
| − | {{r| | + | {{r|Laplante and Sabatini 2012}} |
'''Literatura''' | '''Literatura''' | ||
{{Przypisy-lista| | {{Przypisy-lista| | ||
*<ref name="Heitman et al. 1991">{{Cytuj pismo |autor=Heitman, J, Movva, NR, Hall, MN |tytuł=Targets for cell cycle arrest by the immunosuppressant rapamycin in yeast |czasopismo=Science |oznaczenie=253 |wolumin=5022 |strony=905–9 |rok=1991 |id= |doi= |url=http://www.sciencemag.org/content/253/5022/905}}</ref> | *<ref name="Heitman et al. 1991">{{Cytuj pismo |autor=Heitman, J, Movva, NR, Hall, MN |tytuł=Targets for cell cycle arrest by the immunosuppressant rapamycin in yeast |czasopismo=Science |oznaczenie=253 |wolumin=5022 |strony=905–9 |rok=1991 |id= |doi= |url=http://www.sciencemag.org/content/253/5022/905}}</ref> | ||
| − | *<ref name="Zheng et al. 1995">{{Cytuj pismo |autor=Zheng, XF, Florentino, D, Chen, J, Crabtree, GR, Schreiber, SL |tytuł=TOR kinase domains are required for two distinct functions, only one of which is inhibited by rapamycin |czasopismo=Cell |oznaczenie=82 |wolumin= |strony=121-130 |rok=1995 |id=|doi=|url=}}</ref> | + | |
| + | *<ref name="Zheng et al. 1995">{{Cytuj pismo |autor=Zheng, XF, Florentino, D, Chen, J, Crabtree, GR, Schreiber, SL |tytuł=TOR kinase domains are required for two distinct functions, only one of which is inhibited by rapamycin |czasopismo=Cell |oznaczenie=82 |wolumin= |strony=121-130 |rok=1995 |id=|doi=|url=http://www.cell.com/cell/abstract/0092-8674(95)90058-6}}</ref> | ||
| + | |||
| + | *<ref name="Ma and Blenis 2009">{{Cytuj pismo |autor=Ma, XM, Blenis, J |tytuł=Molecular mechanisms of mTOR-mediated translational control |czasopismo=Nature Reviews Molecular Cell Biology |oznaczenie=10 |wolumin=5 |strony=307-318 |rok=2009 |id=|doi=|url=http://dx.doi.org/10.1038/nrm2672}}</ref> | ||
}} | }} | ||
Wersja z 13:22, 21 maj 2014
Kinaza mTOR
mTOR (mechanistic target of rapamycin, mammalian target of rapamycin) jest kinazą białkową serynowo-treoninową (EC 2.7.11.1) zdolną do wiązania kompleksu rapamycyny z białkiem FKBP12 (FK506-binding protein 12).[1] Stąd wywodzi się inna nazwa mTOR - FRAP1 (FKBP12-rapamycin complex associated protein 1). mTOR należy do rodziny kinaz PIKK - kinaz spokrewnionych z kinazą fosfatydyloinozytolu (phosphatidylinositol 3-kinase-related kinase). Jest białkiem wielodomenowym o ciężarze cząsteczkowym 288.9 kDa.
mTOR współtworzy w komórce dwa kompleksy o odmiennej funkcji: TORC1 oraz TORC2. Jedynie pierwszy z nich jest hamowany przez rapamycynę.[2]
Kinaza mTOR integruje ścieżki sygnałowe kontrolujące wzrost, proliferację czy metabolizm komórki. Następujące procesy są regulowane przez mTOR:
- biosynteza białka - poprzez fosforylowanie takich regulatorów translacji, jak: 4E-BP1 (eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF4E)-binding protein 1) oraz S6K1 (S6 kinase 1)[3];
Zobacz też
- mOTR w bazie NCBI
- mTOR w bazie GeneCards
- Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology
Literatura
- ↑ Heitman, J, Movva, NR, Hall, MN. Targets for cell cycle arrest by the immunosuppressant rapamycin in yeast. „Science”. 253. 5022, s. 905–9, 1991.
- ↑ Zheng, XF, Florentino, D, Chen, J, Crabtree, GR, Schreiber, SL. TOR kinase domains are required for two distinct functions, only one of which is inhibited by rapamycin. „Cell”. 82, s. 121-130, 1995.
- ↑ Ma, XM, Blenis, J. Molecular mechanisms of mTOR-mediated translational control. „Nature Reviews Molecular Cell Biology”. 10. 5, s. 307-318, 2009.
- ↑ Błąd rozszerzenia cite: Błąd w składni elementu
<ref>. Brak tekstu w przypisie o nazwieLaplante and Sabatini 2012