Z BioInf
| Linia 1: | Linia 1: | ||
==Kinaza mTOR== | ==Kinaza mTOR== | ||
| − | + | mTOR (<u>m</u>echanistic <u>t</u>arget <u>o</u>f <u>r</u>apamycin, <u>m</u>ammalian <u>t</u>arget <u>o</u>f <u>r</u>apamycin) jest [[Kinazy białkowe|kinazą białkową]] serynowo-treoninową (EC 2.7.11.1) wiążącą kompleks [[Rapamycyna|rapamycyny]] z białkiem FKBP12 (FK506-binding protein 12).{{r|Heitman et al. 1991}} Stąd wywodzi się inna nazwa mTOR - FRAP1 (<u>F</u>KBP12-<u>r</u>apamycin complex <u>a</u>ssociated <u>p</u>rotein 1). mTOR należy do rodziny kinaz PIKK (<u>p</u>hosphat<u>i</u>dylinositol 3-<u>k</u>inase-related <u>k</u>inase). mTOR jest białkiem wielodomenowym o ciężarze cząsteczkowym 288.9 kDa. | |
| + | |||
| + | |||
| + | Zobacz też | ||
| + | *[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/2475 mOTR w bazie NCBI] | ||
| + | *[http://www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?gene=MTOR mTOR w bazie GeneCards] | ||
| + | *[http://atlasgeneticsoncology.org/Genes/FRAP1ID40639ch1p36.html Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology] | ||
| + | |||
| + | {{r|Zheng et al. 1995}} | ||
'''Literatura''' | '''Literatura''' | ||
Wersja z 12:07, 21 maj 2014
Kinaza mTOR
mTOR (mechanistic target of rapamycin, mammalian target of rapamycin) jest kinazą białkową serynowo-treoninową (EC 2.7.11.1) wiążącą kompleks rapamycyny z białkiem FKBP12 (FK506-binding protein 12).[1] Stąd wywodzi się inna nazwa mTOR - FRAP1 (FKBP12-rapamycin complex associated protein 1). mTOR należy do rodziny kinaz PIKK (phosphatidylinositol 3-kinase-related kinase). mTOR jest białkiem wielodomenowym o ciężarze cząsteczkowym 288.9 kDa.
Zobacz też
- mOTR w bazie NCBI
- mTOR w bazie GeneCards
- Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology
Literatura
- ↑ Heitman, J, Movva, NR, Hall, MN. Targets for cell cycle arrest by the immunosuppressant rapamycin in yeast. „Science”. 253. 5022, s. 905–9, 1991.
- ↑ Zheng, XF, Florentino, D, Chen, J, Crabtree, GR, Schreiber, SL. TOR kinase domains are required for two distinct functions, only one of which is inhibited by rapamycin. „Cell”. 82, s. 121-130, 1995.