Z BioInf
| (Nie pokazano 9 pośrednich wersji utworzonych przez tego samego użytkownika) | |||
| Linia 1: | Linia 1: | ||
==Nanoprzeciwciała== | ==Nanoprzeciwciała== | ||
| − | '''Nanoprzeciwciała''' (ang. ''nanobodies'', ''single-domain antibodies'') są białkami | + | '''Nanoprzeciwciała ''' (ang. ''nanobodies'', ''single-domain antibodies'') są małymi białkami, które posiadają wszystkie strukturalne i funkcjonalne właściwości łańcucha ciężkiego konwencjonalnych przeciwciał.{{r|Ablynx}}{{r|Muyldermans 2001}}{{r|Deffar 2009}}{{r|Muyldermans 2013}} Cieżar cząsteczkowy nanoprzeciwciał wynosi około 12-15 kDa (w porównaniu z około 150-160 kDa dla przeciwciał konwencjonalnych). Zostały one zaprojektowane w oparciu o przeciwciała '''HCAbs''' (ang. ''<u>h</u>eavy-<u>c</u>hain <u>antibodies</u>'') występujące u wielbłądowatych. HCAbs pozbawione są łańcuchów lekkich, a zbudowane są z pojedynczego łańcucha zmiennego ('''VHH''') oraz dwóch domen stałych (CH2, CH3). Odizolowana domena VHH jest stabilnym polipeptydem, zachowującym zdolność wiązania antygenu. Nanoprzeciwciała wykazują szereg zalet: |
| + | |||
| + | * niewielki ciężar cząsteczkowy (ok. 1/10 konwencjonalnych przeciwciał) | ||
| + | * możliwość łatwego formowania i produkcji, | ||
| + | * stabilność i wysoka efektywność działania, | ||
| + | * szerokie spektrum potencjalnych celów molekularnych, | ||
| + | * możliwość zastosowania różnych dróg podawania, | ||
| + | * łatwy do wdrożenia model do badań naukowych. | ||
| + | |||
| + | Nanoprzeciwciała otwierają nowe możliwości konstrukcji i zastosowań przeciwciał terapeutycznych. | ||
| Linia 10: | Linia 19: | ||
*<ref name="Deffar 2009">{{vcite journal |author=Deffar Khalissa, Shi Hengliang, Li Liang, Wang Xingzhi, Zhu Xiaojuan |title=Nanobodies - the new concept in antibody engineering |journal=African Journal of Biotechnology |volume=8|issue=12|pages=2645-2652|year=2009|id= |doi= |url=http://www.google.pl/url?sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=4&cad=rja&uact=8&ved=0CEgQFjAD&url=http%3A%2F%2Fwww.ajol.info%2Findex.php%2Fajb%2Farticle%2Fdownload%2F60807%2F49020&ei=IrLYU6qjL6TQ7AbGg4GgAw&usg=AFQjCNGbVildobmgi2RtSZkuArJlqZYOyg}}</ref> | *<ref name="Deffar 2009">{{vcite journal |author=Deffar Khalissa, Shi Hengliang, Li Liang, Wang Xingzhi, Zhu Xiaojuan |title=Nanobodies - the new concept in antibody engineering |journal=African Journal of Biotechnology |volume=8|issue=12|pages=2645-2652|year=2009|id= |doi= |url=http://www.google.pl/url?sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=4&cad=rja&uact=8&ved=0CEgQFjAD&url=http%3A%2F%2Fwww.ajol.info%2Findex.php%2Fajb%2Farticle%2Fdownload%2F60807%2F49020&ei=IrLYU6qjL6TQ7AbGg4GgAw&usg=AFQjCNGbVildobmgi2RtSZkuArJlqZYOyg}}</ref> | ||
| − | *<ref name="">{{vcite | + | *<ref name="Ablynx">{{vcite web |author=Ablynx| home=Ablynx | title=Understanding Nanobodies| url=http://www.ablynx.com/en/research-development/nanobody-technology/understanding-nanobodies/ | date=2014 | accessdate=30 Jule 2014}}</ref> |
| − | *<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume=|issue=|pages=|year=|id= |doi= |url=}}</ref> | + | *<ref name="Muyldermans 2001">{{vcite journal |author=Muyldermans S, Cambillau C, Wyns L |title=Recognition of antigens by single-domain antibody fragments: the superfluous luxury of paired domains |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=26|issue=4|pages=230–235 |year=2001|id= |doi= |url=http://www.cell.com/trends/biochemical-sciences/abstract/S0968-0004(01)01790-X}}</ref> |
| − | *<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume=|issue=|pages=|year=|id= |doi= |url=}}</ref> | + | *<ref name="Muyldermans 2013">{{vcite journal |author=Muyldermans S |title=Nanobodies: natural single-domain antibodies |journal=Annual Review of Biochemistry |volume=82|issue=|pages=775–797|year=2013|id= |doi= |url=http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev-biochem-063011-092449}}</ref> |
}} | }} | ||
Aktualna wersja na dzień 11:38, 31 lip 2014
Nanoprzeciwciała
Nanoprzeciwciała (ang. nanobodies, single-domain antibodies) są małymi białkami, które posiadają wszystkie strukturalne i funkcjonalne właściwości łańcucha ciężkiego konwencjonalnych przeciwciał.[1][2][3][4] Cieżar cząsteczkowy nanoprzeciwciał wynosi około 12-15 kDa (w porównaniu z około 150-160 kDa dla przeciwciał konwencjonalnych). Zostały one zaprojektowane w oparciu o przeciwciała HCAbs (ang. heavy-chain antibodies) występujące u wielbłądowatych. HCAbs pozbawione są łańcuchów lekkich, a zbudowane są z pojedynczego łańcucha zmiennego (VHH) oraz dwóch domen stałych (CH2, CH3). Odizolowana domena VHH jest stabilnym polipeptydem, zachowującym zdolność wiązania antygenu. Nanoprzeciwciała wykazują szereg zalet:
- niewielki ciężar cząsteczkowy (ok. 1/10 konwencjonalnych przeciwciał)
- możliwość łatwego formowania i produkcji,
- stabilność i wysoka efektywność działania,
- szerokie spektrum potencjalnych celów molekularnych,
- możliwość zastosowania różnych dróg podawania,
- łatwy do wdrożenia model do badań naukowych.
Nanoprzeciwciała otwierają nowe możliwości konstrukcji i zastosowań przeciwciał terapeutycznych.
Literatura
- ↑ Ablynx. Ablynx. Understanding Nanobodies; 2014 [Retrieved 30 Jule 2014].
- ↑ Muyldermans S, Cambillau C, Wyns L. Recognition of antigens by single-domain antibody fragments: the superfluous luxury of paired domains. Trends in Biochemical Sciences. 2001;26(4):230–235.
- ↑ Deffar Khalissa, Shi Hengliang, Li Liang, Wang Xingzhi, Zhu Xiaojuan. Nanobodies - the new concept in antibody engineering. African Journal of Biotechnology. 2009;8(12):2645-2652.
- ↑ Muyldermans S. Nanobodies: natural single-domain antibodies. Annual Review of Biochemistry. 2013;82:775–797.