| Linia 1: | Linia 1: | ||
| − | '''Rapamycyna''', znana również jako '''sirolimus''', jest naturalnym antybiotykiem makrolidowym, wyizolowanym z gleby na wyspie Wielkanocnej w latach 70-tych ubiegłego stulecia jako związek o aktywności przeciwgrzybiczej.{{r|Vezina et al. 1975}} Rapamycyna działa jako allosteryczny inhibitor kompleksu TORC1, hamując proliferację i wzrost komórek.{{r|Heitman et al. 1991}}{{r|Zheng et al. 1995}} Tworzy ona kompleks z białkiem FKBP12 (<u>FK</u>506-<u>b</u>inding <u>p</u>rotein 12) oraz domeną FRB kinazy [[mTOR]] (<u>m</u>echanistic <u>t</u>arget <u>o</u>f <u>r</u>apamycin).{{r|Brown et al. 1994}}{{r|Sabatini et al. 1994}}{{r|Sabers et al. 1995}} Analogi chemiczne rapamycyny nazywane są '''rapalogami'''. | + | '''Rapamycyna''', znana również jako '''sirolimus''', jest naturalnym antybiotykiem makrolidowym, wyizolowanym z gleby na wyspie Wielkanocnej w latach 70-tych ubiegłego stulecia jako związek o aktywności przeciwgrzybiczej.{{r|Vezina et al. 1975}} Rapamycyna działa jako allosteryczny inhibitor kompleksu TORC1, hamując proliferację i wzrost komórek.{{r|Heitman et al. 1991}}{{r|Zheng et al. 1995}} Tworzy ona kompleks z białkiem FKBP12 (<u>FK</u>506-<u>b</u>inding <u>p</u>rotein 12) oraz domeną FRB kinazy [[mTOR]] (<u>m</u>echanistic <u>t</u>arget <u>o</u>f <u>r</u>apamycin).{{r|Brown et al. 1994}}{{r|Sabatini et al. 1994}}{{r|Sabers et al. 1995}} Znane są również właściwości immunosupresyjne rapamycyny, które wynikają z hamowania proliferacji limfocytów T przez ten związek. Analogi chemiczne rapamycyny nazywane są '''rapalogami'''. Obecnie rapalogi znajdują się w fazie testów klinicznych jako potencjalne leki przeciwko chorobom nowotworowym, autoimmunologicznym (jak np. reumatoidalne zapalenie stawów) , a także w transplantologii czy też leczeniu restenozy wieńcowej. |
{{r|}} | {{r|}} | ||
Wersja z 10:45, 4 cze 2014
Rapamycyna, znana również jako sirolimus, jest naturalnym antybiotykiem makrolidowym, wyizolowanym z gleby na wyspie Wielkanocnej w latach 70-tych ubiegłego stulecia jako związek o aktywności przeciwgrzybiczej.[1] Rapamycyna działa jako allosteryczny inhibitor kompleksu TORC1, hamując proliferację i wzrost komórek.[2][3] Tworzy ona kompleks z białkiem FKBP12 (FK506-binding protein 12) oraz domeną FRB kinazy mTOR (mechanistic target of rapamycin).[4][5][6] Znane są również właściwości immunosupresyjne rapamycyny, które wynikają z hamowania proliferacji limfocytów T przez ten związek. Analogi chemiczne rapamycyny nazywane są rapalogami. Obecnie rapalogi znajdują się w fazie testów klinicznych jako potencjalne leki przeciwko chorobom nowotworowym, autoimmunologicznym (jak np. reumatoidalne zapalenie stawów) , a także w transplantologii czy też leczeniu restenozy wieńcowej.
Błąd rozszerzenia cite: Błąd w składni elementu <ref>. Przypisy bez podanej nazwy muszą posiadać treść
<jmol> <jmolApplet> <uploadedFileContents>4JSN.pdb</uploadedFileContents> </jmolApplet> </jmol>
Literatura
- ↑ Vézina C, Kudelski A, Sehgal SN. Rapamycin (AY-22,989), a new antifungal antibiotic. I. Taxonomy of the producing streptomycete and isolation of the active principle. The Journal of Antibiotics. 1975;28(10):721-6.
- ↑ Heitman J, Movva NR, Hall MN. Targets for cell cycle arrest by the immunosuppressant rapamycin in yeast. Science. 1991;253(5022):905–9.
- ↑ Zheng XF, Florentino D, Chen J, Crabtree GR, Schreiber SL. TOR kinase domains are required for two distinct functions, only one of which is inhibited by rapamycin. Cell. 1995;82:121-130.
- ↑ Brown EJ, Albers MW, Shin TB, Ichikawa K, Keith CT, Lane WS, Schreiber SL. A mammalian protein targeted by G1-arresting rapamycin-receptor complex. Nature. 1994;369(6483):756-8.
- ↑ Sabatini DM, Erdjument-Bromage H, Lui M, Tempst P, Snyder SH. RAFT1: a mammalian protein that binds to FKBP12 in a rapamycin-dependent fashion and is homologous to yeast TORs. Cell. 1994;78(1):35-43.
- ↑ Sabers CJ, Martin MM, Brunn GJ, Williams JM, Dumont FJ, Wiederrecht G, Abraham RT. Isolation of a protein target of the FKBP12-rapamycin complex in mammalian cells. The Journal of Biological Chemistry. 1995;270(2):815-22.
Błąd rozszerzenia cite: Znacznik <ref> zdefiniowany w <references> nie ma atrybutu name.
Błąd rozszerzenia cite: Znacznik <ref> zdefiniowany w <references> nie ma atrybutu name.
Błąd rozszerzenia cite: Znacznik <ref> zdefiniowany w <references> nie ma atrybutu name.