| Linia 22: | Linia 22: | ||
*<ref name="Brown et al. 1994">{{vcite journal |author=Brown EJ, Albers MW, Shin TB, Ichikawa K, Keith CT, Lane WS, Schreiber SL |title=A mammalian protein targeted by G1-arresting rapamycin-receptor complex |journal=Nature |volume=369 |issue=6483 |pages=756-8 |year=1994 |id= |doi= |url=http://dx.doi.org/10.1038/369756a0}}</ref> | *<ref name="Brown et al. 1994">{{vcite journal |author=Brown EJ, Albers MW, Shin TB, Ichikawa K, Keith CT, Lane WS, Schreiber SL |title=A mammalian protein targeted by G1-arresting rapamycin-receptor complex |journal=Nature |volume=369 |issue=6483 |pages=756-8 |year=1994 |id= |doi= |url=http://dx.doi.org/10.1038/369756a0}}</ref> | ||
| − | *<ref name="Sabatini et al. 1994">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref> | + | *<ref name="Sabatini et al. 1994">{{vcite journal |author=Sabatini DM, Erdjument-Bromage H, Lui M, Tempst P, Snyder SH |title=RAFT1: a mammalian protein that binds to FKBP12 in a rapamycin-dependent fashion and is homologous to yeast TORs |journal=Cell |volume=78 |issue=1 |pages=35-43 |year=1994 |id= |doi= |url=http://www.cell.com/cell/abstract/0092-8674(94)90570-3}}</ref> |
| − | *<ref name="Sabers et al. 1995">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref> | + | *<ref name="Sabers et al. 1995">{{vcite journal |author=Sabers CJ, Martin MM, Brunn GJ, Williams JM, Dumont FJ, Wiederrecht G, Abraham RT |title=Isolation of a protein target of the FKBP12-rapamycin complex in mammalian cells |journal= |volume=270 |issue=2 |pages=815-22 |year=1995 |id= |doi= |url=http://www.jbc.org/content/270/2/815.abstract}}</ref> |
*<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref> | *<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref> | ||
Wersja z 10:34, 4 cze 2014
Rapamycyna, znana również jako sirolimus, jest naturalnym antybiotykiem makrolidowym, wyizolowanym z gleby na wyspie Wielkanocnej w latach 70-tych ubiegłego stulecia jako związek o aktywności przeciwgrzybiczej.[1] Rapamycyna działa jako allosteryczny inhibitor kompleksu TORC1, hamując proliferację i wzrost komórek.[2][3] Tworzy ona kompleks z białkiem FKBP12 (FK506-binding protein 12) oraz domeną FRB kinazy mTOR (mechanistic target of rapamycin).[4][5][6] Analogi chemiczne rapamycyny nazywane są rapalogami.
Błąd rozszerzenia cite: Błąd w składni elementu <ref>. Przypisy bez podanej nazwy muszą posiadać treść
<jmol> <jmolApplet> <uploadedFileContents>4JSN.pdb</uploadedFileContents> </jmolApplet> </jmol>
Literatura
- ↑ Vézina C, Kudelski A, Sehgal SN. Rapamycin (AY-22,989), a new antifungal antibiotic. I. Taxonomy of the producing streptomycete and isolation of the active principle. The Journal of Antibiotics. 1975;28(10):721-6.
- ↑ Heitman J, Movva NR, Hall MN. Targets for cell cycle arrest by the immunosuppressant rapamycin in yeast. Science. 1991;253(5022):905–9.
- ↑ Zheng XF, Florentino D, Chen J, Crabtree GR, Schreiber SL. TOR kinase domains are required for two distinct functions, only one of which is inhibited by rapamycin. Cell. 1995;82:121-130.
- ↑ Brown EJ, Albers MW, Shin TB, Ichikawa K, Keith CT, Lane WS, Schreiber SL. A mammalian protein targeted by G1-arresting rapamycin-receptor complex. Nature. 1994;369(6483):756-8.
- ↑ Sabatini DM, Erdjument-Bromage H, Lui M, Tempst P, Snyder SH. RAFT1: a mammalian protein that binds to FKBP12 in a rapamycin-dependent fashion and is homologous to yeast TORs. Cell. 1994;78(1):35-43.
- ↑ Sabers CJ, Martin MM, Brunn GJ, Williams JM, Dumont FJ, Wiederrecht G, Abraham RT. Isolation of a protein target of the FKBP12-rapamycin complex in mammalian cells. 1995;270(2):815-22.
Błąd rozszerzenia cite: Znacznik <ref> zdefiniowany w <references> nie ma atrybutu name.
Błąd rozszerzenia cite: Znacznik <ref> zdefiniowany w <references> nie ma atrybutu name.
Błąd rozszerzenia cite: Znacznik <ref> zdefiniowany w <references> nie ma atrybutu name.