Z BioInf
Skocz do: nawigacja, szukaj
Linia 1: Linia 1:
−
'''Rapamycyna''', znana również jako '''sirolimus''', jest naturalnym antybiotykiem makrolidowym, wyizolowanym z gleby na wyspie Wielkanocnej w latach 70-tych ubiegłego stulecia jako związek o aktywności przeciwgrzybiczej.{{r|Vezina et al. 1975}} Tworzy ona kompleks z białkiem FKBP12 (<u>FK</u>506-<u>b</u>inding <u>p</u>rotein 12) oraz domeną FRB kinazy [[mTOR]] (<u>m</u>echanistic <u>t</u>arget <u>o</u>f <u>r</u>apamycin). Rapamycyna działa jako allosteryczny inhibitor kompleksu TORC1, hamując proliferację i wzrost komórek. Analogi chemiczne rapamycyny nazywane są '''rapalogami'''.  
+
'''Rapamycyna''', znana również jako '''sirolimus''', jest naturalnym antybiotykiem makrolidowym, wyizolowanym z gleby na wyspie Wielkanocnej w latach 70-tych ubiegłego stulecia jako związek o aktywności przeciwgrzybiczej.{{r|Vezina et al. 1975}} Rapamycyna działa jako allosteryczny inhibitor kompleksu TORC1, hamując proliferację i wzrost komórek.{{r|Heitman et al. 1991}}{{r|Zheng et al. 1995}} Tworzy ona kompleks z białkiem FKBP12 (<u>FK</u>506-<u>b</u>inding <u>p</u>rotein 12) oraz domeną FRB kinazy [[mTOR]] (<u>m</u>echanistic <u>t</u>arget <u>o</u>f <u>r</u>apamycin).{{r|Brown et al. 1994}}{{r|Sabatini et al. 1994}}{{r|Sabers et al. 1995}}  Analogi chemiczne rapamycyny nazywane są '''rapalogami'''.  
  
 +
{{r|}}
  
 
<jmol>
 
<jmol>
Linia 12: Linia 13:
  
 
{{Przypisy-lista|
 
{{Przypisy-lista|
 +
 
*<ref name="Vezina et al. 1975">{{vcite journal |author=Vézina C, Kudelski A, Sehgal SN |title=Rapamycin (AY-22,989), a new antifungal antibiotic. I. Taxonomy of the producing streptomycete and isolation of the active principle |journal=The Journal of Antibiotics |volume=28 |issue=10 |pages=721-6 |year=1975 |id= |doi= |url=https://www.jstage.jst.go.jp/article/antibiotics1968/28/10/28_10_721/_article}}</ref>
 
*<ref name="Vezina et al. 1975">{{vcite journal |author=Vézina C, Kudelski A, Sehgal SN |title=Rapamycin (AY-22,989), a new antifungal antibiotic. I. Taxonomy of the producing streptomycete and isolation of the active principle |journal=The Journal of Antibiotics |volume=28 |issue=10 |pages=721-6 |year=1975 |id= |doi= |url=https://www.jstage.jst.go.jp/article/antibiotics1968/28/10/28_10_721/_article}}</ref>
  
−
*<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref>
+
*<ref name="Heitman et al. 1991">{{vcite journal |author=Heitman J, Movva NR, Hall MN |title=Targets for cell cycle arrest by the immunosuppressant rapamycin in yeast |journal=Science |volume=253 |issue=5022 |pages=905–9 |year=1991 |id= |doi= |url=http://www.sciencemag.org/content/253/5022/905}}</ref>
 +
 
 +
*<ref name="Zheng et al. 1995">{{vcite journal |author=Zheng XF, Florentino D, Chen J, Crabtree GR, Schreiber SL |title=TOR kinase domains are required for two distinct functions, only one of which is inhibited by rapamycin |journal=Cell |volume=82 |issue= |pages=121-130 |year=1995 |id=|doi=|url=http://www.cell.com/cell/abstract/0092-8674(95)90058-6}}</ref>
 +
 
 +
*<ref name="Brown et al. 1994">{{vcite journal |author=Brown EJ, Albers MW, Shin TB, Ichikawa K, Keith CT, Lane WS, Schreiber SL |title=A mammalian protein targeted by G1-arresting rapamycin-receptor complex |journal=Nature |volume=369 |issue=6483 |pages=756-8 |year=1994 |id= |doi= |url=http://dx.doi.org/10.1038/369756a0}}</ref>
  
−
*<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref>
+
*<ref name="Sabatini et al. 1994">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref>
  
−
*<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref>
+
*<ref name="Sabers et al. 1995">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref>
  
 
*<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref>
 
*<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume= |issue= |pages= |year= |id= |doi= |url=}}</ref>

Wersja z 10:26, 4 cze 2014

Rapamycyna, znana również jako sirolimus, jest naturalnym antybiotykiem makrolidowym, wyizolowanym z gleby na wyspie Wielkanocnej w latach 70-tych ubiegłego stulecia jako związek o aktywności przeciwgrzybiczej.[1] Rapamycyna działa jako allosteryczny inhibitor kompleksu TORC1, hamując proliferację i wzrost komórek.[2][3] Tworzy ona kompleks z białkiem FKBP12 (FK506-binding protein 12) oraz domeną FRB kinazy mTOR (mechanistic target of rapamycin).[4][5][6] Analogi chemiczne rapamycyny nazywane są rapalogami.

Błąd rozszerzenia cite: Błąd w składni elementu <ref>. Przypisy bez podanej nazwy muszą posiadać treść

<jmol> <jmolApplet> <uploadedFileContents>4JSN.pdb</uploadedFileContents> </jmolApplet> </jmol>


Literatura

  1. ↑ Vézina C, Kudelski A, Sehgal SN. Rapamycin (AY-22,989), a new antifungal antibiotic. I. Taxonomy of the producing streptomycete and isolation of the active principle. The Journal of Antibiotics. 1975;28(10):721-6.
  2. ↑ Heitman J, Movva NR, Hall MN. Targets for cell cycle arrest by the immunosuppressant rapamycin in yeast. Science. 1991;253(5022):905–9.
  3. ↑ Zheng XF, Florentino D, Chen J, Crabtree GR, Schreiber SL. TOR kinase domains are required for two distinct functions, only one of which is inhibited by rapamycin. Cell. 1995;82:121-130.
  4. ↑ Brown EJ, Albers MW, Shin TB, Ichikawa K, Keith CT, Lane WS, Schreiber SL. A mammalian protein targeted by G1-arresting rapamycin-receptor complex. Nature. 1994;369(6483):756-8.
  5. ↑
  6. ↑

Błąd rozszerzenia cite: Znacznik <ref> zdefiniowany w <references> nie ma atrybutu name.
Błąd rozszerzenia cite: Znacznik <ref> zdefiniowany w <references> nie ma atrybutu name.
Błąd rozszerzenia cite: Znacznik <ref> zdefiniowany w <references> nie ma atrybutu name.

Źródło: „https://bioinfo.imdik.pan.pl/mediawiki/index.php?title=Rapamycyna&oldid=1572”