Z BioInf
(→Kinaza mTOR) |
|||
| Linia 7: | Linia 7: | ||
Kinaza mTOR integruje ścieżki sygnałowe kontrolujące wzrost, proliferację czy metabolizm komórki. Następujące procesy są regulowane przez mTOR: | Kinaza mTOR integruje ścieżki sygnałowe kontrolujące wzrost, proliferację czy metabolizm komórki. Następujące procesy są regulowane przez mTOR: | ||
* biosynteza białka - poprzez fosforylowanie takich regulatorów translacji, jak: 4E-BP1 (eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF4E)-binding protein 1) oraz S6K1 (S6 kinase 1){{r|Ma and Blenis 2009}}; | * biosynteza białka - poprzez fosforylowanie takich regulatorów translacji, jak: 4E-BP1 (eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF4E)-binding protein 1) oraz S6K1 (S6 kinase 1){{r|Ma and Blenis 2009}}; | ||
| − | * | + | * biosynteza lipidów - poprzez czynniki transkrypcyjne SREBP1/2 (sterol regulatory element-binding protein 1/2){{r|Laplante and Sabatini 2009}}; |
| + | * produkcja ATP i biosynteza enzymów glikolitycznych poprzez czynnik HIF1α{{r|Duvel et al. 2010}}; | ||
Zobacz też | Zobacz też | ||
| Linia 23: | Linia 24: | ||
*<ref name="Ma and Blenis 2009">{{Cytuj pismo |autor=Ma, XM, Blenis, J |tytuł=Molecular mechanisms of mTOR-mediated translational control |czasopismo=Nature Reviews Molecular Cell Biology |oznaczenie=10 |wolumin=5 |strony=307-318 |rok=2009 |id=|doi=|url=http://dx.doi.org/10.1038/nrm2672}}</ref> | *<ref name="Ma and Blenis 2009">{{Cytuj pismo |autor=Ma, XM, Blenis, J |tytuł=Molecular mechanisms of mTOR-mediated translational control |czasopismo=Nature Reviews Molecular Cell Biology |oznaczenie=10 |wolumin=5 |strony=307-318 |rok=2009 |id=|doi=|url=http://dx.doi.org/10.1038/nrm2672}}</ref> | ||
| + | |||
| + | *<ref name="Laplante and Sabatini 2009">{{Cytuj pismo |autor=Laplante, M, Sabatini, DM |tytuł=An emerging role of mTOR in lipid biosynthesis |czasopismo=Current Biology |oznaczenie=19 |wolumin=22 |strony=R1046-R1052 |rok=2009 |id=|doi=|url=http://www.cell.com/current-biology/abstract/S0960-9822(09)01771-0}}</ref> | ||
| + | |||
| + | *<ref name="Duvel et al. 2010">{{Cytuj pismo |autor=Duvel, K, Yecies, JL, Menon, S, Raman, P, Lipovsky, AI, Souza, AL, Triantafellow, E, Ma, Q, Gorski, R, Cleaver, S, Heiden, MGV, MacKeigan, JP, Finan, PM, Clish, CB, Murphyemail, LO, Manningemail, BD |tytuł=Activation of a metabolic gene regulatory network downstream of mTOR complex 1 |czasopismo=Current Biology |oznaczenie=39 |wolumin=2 |strony=171-183 |rok=2010 |id=|doi=|url=http://www.cell.com/molecular-cell/abstract/S1097-2765(10)00463-6}}</ref> | ||
| + | |||
}} | }} | ||
Wersja z 13:43, 21 maj 2014
Kinaza mTOR
mTOR (mechanistic target of rapamycin, mammalian target of rapamycin) jest kinazą białkową serynowo-treoninową (EC 2.7.11.1) zdolną do wiązania kompleksu rapamycyny z białkiem FKBP12 (FK506-binding protein 12).[1] Stąd wywodzi się inna nazwa mTOR - FRAP1 (FKBP12-rapamycin complex associated protein 1). mTOR należy do rodziny kinaz PIKK - kinaz spokrewnionych z kinazą fosfatydyloinozytolu (phosphatidylinositol 3-kinase-related kinase). Jest białkiem wielodomenowym o ciężarze cząsteczkowym 288.9 kDa.
mTOR współtworzy w komórce dwa kompleksy o odmiennej funkcji: TORC1 oraz TORC2. Jedynie pierwszy z nich jest hamowany przez rapamycynę.[2]
Kinaza mTOR integruje ścieżki sygnałowe kontrolujące wzrost, proliferację czy metabolizm komórki. Następujące procesy są regulowane przez mTOR:
- biosynteza białka - poprzez fosforylowanie takich regulatorów translacji, jak: 4E-BP1 (eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF4E)-binding protein 1) oraz S6K1 (S6 kinase 1)[3];
- biosynteza lipidów - poprzez czynniki transkrypcyjne SREBP1/2 (sterol regulatory element-binding protein 1/2)[4];
- produkcja ATP i biosynteza enzymów glikolitycznych poprzez czynnik HIF1α[5];
Zobacz też
- mOTR w bazie NCBI
- mTOR w bazie GeneCards
- Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology
Literatura
- ↑ Heitman, J, Movva, NR, Hall, MN. Targets for cell cycle arrest by the immunosuppressant rapamycin in yeast. „Science”. 253. 5022, s. 905–9, 1991.
- ↑ Zheng, XF, Florentino, D, Chen, J, Crabtree, GR, Schreiber, SL. TOR kinase domains are required for two distinct functions, only one of which is inhibited by rapamycin. „Cell”. 82, s. 121-130, 1995.
- ↑ Ma, XM, Blenis, J. Molecular mechanisms of mTOR-mediated translational control. „Nature Reviews Molecular Cell Biology”. 10. 5, s. 307-318, 2009.
- ↑ Laplante, M, Sabatini, DM. An emerging role of mTOR in lipid biosynthesis. „Current Biology”. 19. 22, s. R1046-R1052, 2009.
- ↑ Duvel, K, Yecies, JL, Menon, S, Raman, P, Lipovsky, AI, Souza, AL, Triantafellow, E, Ma, Q, Gorski, R, Cleaver, S, Heiden, MGV, MacKeigan, JP, Finan, PM, Clish, CB, Murphyemail, LO, Manningemail, BD. Activation of a metabolic gene regulatory network downstream of mTOR complex 1. „Current Biology”. 39. 2, s. 171-183, 2010.
- ↑ Błąd rozszerzenia cite: Błąd w składni elementu
<ref>. Brak tekstu w przypisie o nazwieLaplante and Sabatini 2012